2022年高中生物ATP和酶酶促反應-教案5 蘇教版必修1導入新課教師呈示情景：出示細胞亞顯微結構圖或讓學生觀察教材中的細胞圖，然后由學生回答線粒體、葉綠體、溶酶體與核糖體等細胞器的作用。并思考，為何相關的細胞代謝只能在相應的細胞結構中完成或進行？推進新課板書：（三）酶促反應與酶促反應過程教師引導：（1）根據(jù)我們前面所學的知識可以知道，細胞內所有的代謝反應都是在酶的催化下進行的。細胞內各種結構的功能不同，其原因之一是它們的結構中所含酶的種類各異。（2）如：線粒體是有氧呼吸的主要場所，是由于徹底氧化分解有機物的酶分布于此；核糖體中有合成蛋白質的酶存在使其成為合成蛋白質的場所；葉綠體內有催化光合作用的酶系（3）細胞空間上酶分布的分隔性和酶的高效性、專一性、多樣性，使錯綜復雜的代謝反應既各自獨立又相互協(xié)調統(tǒng)一。（4）我們把這種由酶催化的化學反應稱為酶促反應。師那么酶促反應與一般的化學反應有何區(qū)別呢？學生活動：學生小組討論、代表發(fā)言。生甲酶促反應通常是在常溫、常壓、接近中性等溫和條件下進行的。生乙酶的催化效率很高，因而生物體內的酶促反應速率很快。生丙酶促反應中酶的催化往往具有專一性，即一種酶只能催化一種或一類化學反應。師在酶促反應中，酶究竟是如何產(chǎn)生催化作用的？學生活動：自主學習課文中“酶促反應的相關知識”，注意觀察“酶促反應示意圖”中a、b兩圖的區(qū)別，并進行小組討論。教師活動：打開自制的Flash課件，動態(tài)模擬酶在酶促反應中的作用機制（我們建議在設置媒體技術時，要盡量符合“誘導契合”模型，而非“鑰匙鎖”模型）。生酶在酶促反應中能催化特定的底物反應，與酶的活性中心有關。但是，什么是酶的活性中心呢？師活性中心是指酶分子中直接和底物結合，并和酶的催化作用直接有關的部位。酶的活性中心一般位于酶分子的表面，呈裂縫狀。酶活性中心一般是由兩部分組成的，一部分叫做結合基團，主要起到與底物結合的作用；另一部分叫做催化基團，直接參與催化反應。少數(shù)酶分子中的基團同時具有上述兩個作用。師酶在酶促反應中究竟如何發(fā)揮作用呢？生甲底物與酶的關系猶如鑰匙鎖的關系。生乙酶的活性中心與底物分子在結構上具有特殊的匹配關系，這種匹配可以通過酶與底物之間的誘導而產(chǎn)生；當酶與底物結合的時候，便啟動化學反應。生丙在反應過程中，形成了酶底物的中間產(chǎn)物，然后，酶與底物脫離，同時底物轉變?yōu)楫a(chǎn)物。師“酶促反應示意圖”中a、b兩圖各表示酶在何種反應中的催化作用？生“酶促反應示意圖”中a圖表示酶在合成反應中的催化作用，如酶可以催化兩個氨基酸脫水縮合生成二肽；“酶促反應示意圖”中b圖表示酶在分解反應中的催化作用，如麥芽糖酶可以催化麥芽糖水解為兩分子葡萄糖。師酶作用機理的假說到底有哪些？（1）關于酶的活性中心和底物結合的機理，早在1890年，德國化學家費休就提出了著名的“鑰匙鎖”模型。他認為底物和酶分子的關系，就像鑰匙和鎖相配一樣，一把鎖只能被一把鑰匙打開，或是被在構象上相近的鑰匙打開。這一學說在一定程度上解釋了酶促反應的特性。（2）但實際上，酶的活性中心并不像這個模型中所顯示的那樣，是固定不變的；并且這個模型不能解釋可逆反應，因為底物和產(chǎn)物的結構是不同的。為什么這些不同的鑰匙能開同一把鎖？年，科仕蘭提出的“誘導契合”模型克服了“鑰匙鎖”模型的缺點。按照這一模型，酶與底物結合時，底物能誘導酶分子的構象發(fā)生變化，使酶分子能與底物很好地結合，從而發(fā)生催化作用。酶的射線衍射研究證明，酶與底物結合時，酶分子的構象的確是發(fā)生了變化。（3）酶和底物相互作用而產(chǎn)生酶底物復合物這一過程十分重要。在實驗室內進行一個化學反應，首先需要給以活化能，所以需要加熱。酶促反應不需要加熱，不必給以活化能。這是因為酶和底物的相互作用要釋放一些結合能，使酶底物復合物穩(wěn)定。有了結合能的釋放，酶就可以降低化學反應所需的活化能了。師在我們上一堂課中，進行了這樣一個實驗，在用稀硫酸和唾液淀粉酶催化淀粉水解時，在其他條件不變的情況下，假如對加入稀硫酸的試管進行酒精燈加熱處理，再觀察其實驗結果，會發(fā)現(xiàn)淀粉水解的速率增加；而對加入稀釋的唾液進行同樣的處理，卻發(fā)現(xiàn)被水解的速率顯著減慢，甚至完全不水解。說明了高溫加熱增加了H+的催化活性，卻顯著降低了淀粉酶的催化活性，甚至會導致淀粉酶失去催化活性。那么，溫度對酶的催化活性究竟有什么影響呢？溫度影響酶的催化活性的機理是什么呢？